多克隆抗体佐剂应用：1．佐剂的类型 实践中常应用的佐剂有氢氧化铝胶、明矾、弗氏佐剂、脂质体和石蜡油等，广东新基因PRR11抗体试剂。也有采用结合杆菌等分枝杆菌、白喉杆菌以及细小棒状杆菌等。⑴ 弗氏不完全佐剂（incomplete Freund's adjuvant,IFA）羊毛脂 1 份；石蜡油 5 份；混合，高压灭菌后保存，广东新基因PRR11抗体试剂。用时加热融化，冷却至 50℃左右，加抗原进行乳化处理。⑵ 弗氏完全佐剂（complete Freund's adjuvant,CFA）；弗氏不完全佐剂 10ml；卡介苗 10mg～200mg 卡介苗可 100℃10min 灭活处理。初次免疫时，建议用弗氏完全佐剂，以刺激机体产生较强的免疫反应，广东新基因PRR11抗体试剂。再次免疫时，一般不用完全佐剂，而采用弗氏不完全佐剂。但在研究分枝杆菌及相关抗原时，一般不用弗氏完全佐剂，以免卡介苗的干扰。抗体的生产通常需要利用动物模型或体外细胞培养技术。广东新基因PRR11抗体试剂

多克隆抗体特异性鉴定：抗体的亲和力 是指抗体和抗原结合的牢固程度。亲和力的高低是由抗原分子的大小、抗体分子的结合位点与抗原决定簇之间立体构型的合适度决定的。有助于维持抗原抗体复合物稳定的分子间力有氢键、疏水键、侧链相反电荷基因的库仑力、范德华力和空间斥力。亲和力常以亲和常数K表示，K的单位是L/mol，通常K的范围在 108 ～1010 /mol，也有多达 1014 /mol。抗体亲和力的测定对抗体的筛选，确定抗体的用途，验证抗体的均一性等均有重要意义。Prestige抗体费用单克隆抗体是由单一源头的B细胞产生的抗体，具有高度特异性。

随后，经1968年和1972年的世界卫生组织和国际免疫学会联合会讨论决定，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。Ig可分为分泌型Ig（secreted Ig，SIg）和膜型Ig（membrane Ig，mIg）。SIg主要存在于血液和组织液中，行使抗体的各种功能；mIg主要构成B细胞膜表面的抗原受体。基本结构：经x线晶体衍射结构分析发现，Ig由四条多肽链组成，各肽链之间由数量不等的链间二硫键连接。Ig可形成“Y”字型结构，称为Ig单体，是构成抗体的基本单位。

抗体基本结构：天然Ig分子含有四条异源性多肽链，其中，分子量较大的两条链称为重链（heavy chain，H），而分子量较小的两条链称为轻链（Light chain，L）。同一Ig分子中的两条H链和两条L链的氨基酸组成完全相同。重链分子量为50 000～75 000，由450～550个氨基酸残基组成。重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同，其抗原性也不同。据此，可将抗体分为5类（class），即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。不同类的Ig具有不同的特征，如链内和链间二硫键的数量和位置、结构域的数量及铰链区的长度等均不完全相同。抗体在免疫系统中起到了关键作用，保护我们免受各种疾病的侵害。

抗体基本结构：轻链分子量约为25 000，由214个氨基酸残基构成。轻链可分为两种，分别为kappa（κ）链和lambda（λ）链。据此，可将Ig分为两型（type），即κ型和λ型。一个Ig分子上两条轻链的型别总是相同的。不同类Ig既存在κ型，也存在λ型。同一个体内可同时存在κ型和λ型的Ig分子，不同种属生物体内两型轻链的比例不同。正常人血清Ig的κ：λ约为2：1，而在小鼠则为20：1。Ig的κ与λ的比例异常可以反映免疫系统的异常。根据λ链恒定区个别氨基酸的差异，又可将λ链分为λ1、λ2、λ3和λ4四个亚型（subtype） 。抗体可以区分自身抗原和外来抗原，避免免疫系统攻击自身组织。武汉PRR11多克隆抗体试剂

人体可以通过传染疾病或接种疫苗来产生特定的抗体。广东新基因PRR11抗体试剂

抗体的多样性：人血清中的抗体多种多样，B淋巴细胞可产生的抗体种类在108以上，可与众多不同抗原发生特异性结合。抗体多样性的原因主要有两方面：1．外源性因素环境中抗原种类甚多，每种大分子抗原又有多种抗原表位，每种抗原表位均可选择启动体内一个B细胞克隆，产生一种特异性抗体。2．内源性因素抗体多样性的另一个原因是由基因的结构及功能特征所决定的。编码人Ig重链及κ、λ型轻链的基因分别位于第14、2、22号染色体上。其中编码Ig重链的基因包括编码可变区的V、D、J及编码恒定区的C基因；编码Ig轻链的基因包括编码可变区的V、J及编码恒定区的C基因。广东新基因PRR11抗体试剂

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